Белки и Их Строение Презентация

Белки и Их Строение Презентация.rar
Закачек 3091
Средняя скорость 1647 Kb/s

На наглядном материале рассказывается строение и функции белков, включен материал об истории открытия белков.

Предварительный просмотр:

Подписи к слайдам:

« Строение и функции белков» Учитель химии МБОУ ООШ№81 г.Краснодар Ицкович Т.Я

Элементарный состав белков С (углерод) – 50-55 %; О (кислород) – 21-24 %; N (азот) – 15-17% (≈ 16% ); Н (водород) – 6-8%; S (сера)– 0-2%. Азот — это постоянный компонент белков и по его количеству можно определить содержание белка в тканях. Содержание белков в органах человека составляет в среднем 18-20% сырой массы ткани. В пересчете на сухой остаток — мышцы – до 80%, сердце – 60%, печень – 72%, легкие , селезенка – 82 – 84%. Аминокислоты- мономеры белка В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот из около 170 известных. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Аминокислоты З аменимые Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме. Потребность организма осуществляется за счет поступления белков пищи . К заменимым аминокислотам относятся аланин , аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глютамин , глютаминовая кислота,тирозин , цистеин, цистин и др. Незаменимые Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин , изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н , триптофан и фенилалани́н . Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин . Не могут быть синтезированы в организме.

Аминокислота- амфотерное соединение Первичная структура — определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Связи между аминокислотами ковалентные , а следовательно очень прочные NH 3- АМИНОГРУППА (свойства основания — COOH КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА (свойства кислот Первичная структура белков

Вторичная структура-белка Вторичная структура — конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Модели вторичной структуры — a-спираль . Третичная структура — форма закрученной спирали в пространстве Третичная структурабелка

Четверичная структура белка Четвертичная структура — агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы) Денатурация белка после устранения воздействия денатурирующего агента белок восстанавливает свою активность. ренатурация Денатурация белков – это потеря белками их биологических свойств (каталитических, транспортных и т.д.) вследствие изменения структуры белковой молекулы

История открытия белков Впервые термин белковый ( albumineise ) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал, по аналогии с яичным белком, французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» .Дидро и Ж. Д’Аламбера . Джон Дальтон- английский химик (6 сентября 1766 — 27 июля 1844 В 1803 г. дает первые формулы белков — альбумина и желатина — как веществ, содержащих азот Жозеф Луи Гей-Люссак – французский химик (6.12.1778-9.05.1850 Проводит химические анализы белков — фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава Браконно Анри –французский химик (29.05. 1780– 13.01.1855) Впервые выделил (1820) из гидролизата белка аминокислоты глицин и лейцин. Геррит Ян Мульдер Голландский химик — органик, который описал химический состав белков . Удостоен в 1910 году Нобелевской премии по физиологии и медицине за создание одной из первых теорий строения белков. высказал предположение, что аминокислоты служат «строительными блоками» при синтезе белков.

История открытия белков Данилевский Александр Яковлевич – русский биохимик 1838–1923 Автор теории полипептидного строения белков ЛЮБАВИН Николай Николаевич – русский химик Разработал способ синтеза аминокислот Лайнус Карл Полинг – американский химик Первый учёный, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков Фредерик Сенгер — английский биохимик Дважды лауреат Нобелевской премии по химии: 1958- «за работы по определению структур белков, особенно инсулина», 1980- «за вклад в установлении основных последовательностей в нуклеиновых кислотах»

Функции белков в организме Текст слайда

Структурная функция Структурные белки цитоскелета , как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Транспортная функция Транспортный белок гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов . .

Защитная функция Печень- « чистит» кровь, то есть перестраивает токсин так, чтобы он мог выйти из организма. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию . Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма. Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов

Энергетическая функция Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

2 вариант. 1. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека? А) таких аминокислот нет; б) 20; в) 10; г) 7. 2. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь? А) между карбоксильными группами соседних аминокислот; Б) между аминогруппами соседних аминокислот; В) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Г) между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой. 3. Какую структуру имеет молекула гемоглобина? А) первичную; б) вторичную; в) третичную; г) четвертичную. 4. Первичную структуру белка поддерживают связи: а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные ; г) гидрофобные. 5. Вторичная структура белка определяется: а) спирализацией полипептидной цепи; б) пространственной конфигурацией полипептидной цепи; в) числом и последовательностью аминокислот спирализованной цепи; г). пространственной конфигурацией спирализованной цепи. 6. Третичную структуру белка поддерживают в основном связи: а) ионные; б) водородные; в) дисульфидные ; г) гидрофобные. 7. Назовите белок, который первым был синтезирован искусственно: а) инсулин; б) гемоглобин; в) каталаза; г) интерферон. С ОСТАВ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. Вариант 1. 1. Какие органические вещества в клетке на первом месте по массе? А) углеводы; б) белки; в) липиды; г) нуклеиновые кислоты. 2. Сколько аминокислот образует все многообразие белков? А) 170; б) 26; в) 20; г) 10. 3. Первичная структура определяется аминокислотными остатками: а) числом; б) последовательностью; в) числом и последовательностью; г) видами. 4. Вторичную структуру белка поддерживают в основном связи: а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные ; г) гидрофобные. 5. Третичная структура белка определяется: а) спирализацией полипептидной цепи; б) пространственной конфигурацией спирализованной полипептидной цепи; в) соединением нескольких полипептидных цепей; г) спирализацией нескольких полипептидных цепей. 6. В поддержании четвертичной структуры белка не принимают участие связи: а) пептидные; б) водородные; в) ионные; г) гидрофобные. 7. Физико – химические и биологические свойства белка полностью определяет структура: а) первичная; б) вторичная; в) третичная; г) четвертичная.

Опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

БЕЛКИ – C,H,O,N….S…….Fe МОНО – АМИНОКИСЛОТА 20 – МАГИЧЕСКИЕ ! ∞ УРОВНИ: 1-ичная пептидная (послед- ть А/К) 2- ая Н — связи 3-ая гидрофобные Н – связи -S-S- связи 4-ая Hb 11

ДЕНАТУРАЦИЯ 2,3,4 1! 1 Функции: 1.Каталитическая (ферменты) 2. Защитная (иммуноглобулин) 3. Сигнальная(родопсин) 4. Транспортная (гемоглобин) 5.Структурная( коллаген, кератин) 6. Двигательная (актин, миозин) 7. Е (1гр.- 17,6 кДж) 8. Регуляторная ( инсулин,гистоны ) 9.Запасающая ( казеин) р енатурация необратимая опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

Заключение Белки это ключевые игроки любой живой системы . Белки это полимеры, состоящие из 20 разных аминокислот . Каждый белок собирается в уникальную трехмерную структуру, определяемую его аминокислотной последовательностью . Белок имеет иерархическое построение своей формы . Трехмерная структура белка тесно связана с его функцией . Предопределение трехмерной формы белка будет грандиозным открытием вычислительной биологии .

По теме: методические разработки, презентации и конспекты

Модульная технология позволяет обучающимся самостоятельно работать, общаться и помогать друг другу, оценивать свою работу и своего товарища.

Данный урок проводится в 10 классе. Урок обобщения и усвоения новых знаний.В ходе этого урока учащиеся обобщают химические свойства белков, их роль в жизнедеятельности клетки. Обобщают и систематизиру.

Презентация к 9,10 классам.

Данный модульный урок разработан к учубному материалу изучаемому по учебнику А.А. Каменского, Е.А. Криксунова, В.В. Пасечника «Обшая биология» 10-11 класс.

Модульный урок на тему: «Состав и строение белков. Функции белков».Самостоятельная работа с учебно- тематической картой.

прзентация , используется на уроках общей биологии в 10 классе. Тема урока «Строение и функции белков».

Урок биологии в 10 классе в свете ФГОС при использовании системно-деятельного подхода. В методической разработке рассмотрена теиа строения и фунгкций белков.

Жизнь — это открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы совокупностей живых организмов, построенные из сложных биологических полимеров — белков и нуклеиновых кислот. Основой всего живого считаются нуклеиновые кислоты и белки, так как они функционируют в клетке, образовывают сложные соединения, которые входят в структуру всех живых организмов. Все живые организмы в природе состоят из одинаковых уровней организации, это общая для всех живых организмов характерная биологическая закономерность.

Белки— высокомолекулярные органические соединения – (ВМС), нерегулярные биополимеры, состоящие из мономеров- аминокислот, соединенных пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

Незаменимые аминокислоты Не могут быть синтезированы в организме. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. Незаменимыми для человека и животных являются 8 аминокислот: Валин -зерновые, мясео, грибы, молочные продукты, арахис. Изолейцин — миндаль, кешью, куриное мясо, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо. Лейцин – мясо, рыба, рис, чечевица, орехи. Лизин – рыба, мясо, молочные продукты, пшеница, орехи. Метионин — мясо, рыба, яйца, бобы, фасоль, чечевица и соя. Треонин – молочные продукты и яйца, в умеренных количествах в орехах. Триптофан – овес, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, молоко, творог, рыба, курица, индейка, мясо. Фенилаланин — говядина, куриное мясо, рыба, соевые бобы, яйца, творог, молоко.

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Свойства. Размер белка может измеряться количеством аминокислот Самый большой из известных в настоящее время белков — титин. Это крупный эластичный белок, соединяющий миозин с линией Z . Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело, гемоглобин, инсулин, аденилаткиназа и глютаминсинтетаза.

Денатурация. Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца

Б Е Л К И Простые Состоят только из аминокислотных остатков Сложные могут включать: — ионы металла (металлопротеиды) -пигмент (хромопротеиды), -комплексы с липидами (липопротеины), -нуклеиновые кислоты(нуклеопротеиды), -остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), -углевод (гликопротеины)

Уровни структуры белка.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется и соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи; ионные взаимодействия; водородные связи; гидрофобные взаимодействия.

Четверичная структура — субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Презентация была опубликована 4 года назад пользователемИнесса Горетова

Похожие презентации

Презентация на тему: » Строение белков 9 класс. Аминокислоты, их строение и свойства В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков обнаруживаются.» — Транскрипт:

1 Строение белков 9 класс

2 Аминокислоты, их строение и свойства В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков обнаруживаются лишь 26 из них; обычными же компонентами белка можно считать лишь 20 аминокислот. У большей части аминокислот имеются одна кислотная группа (карбоксильная) и одна основная (аминогруппа).

3 Аминокислоты, их строение и свойства Благодаря взаимодействию аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой образуется пептидная связь. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь – пептидной связью.

4 Строение белков Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток.

5 Структура белков – первичная структура Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи.

6 Структура белка – вторичная структура Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая α-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами.

7 Структура белка – третичная структура У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается связями трех типов – ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями.

8 Структура белка – четвертичная структура Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей. Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка.

9 Денатурация и ренатурация белка Под денатурацией подразумевают утрату трехмерной конформации, присущей данной белковой молекуле. Вызывать денатурацию белков могут разнообразные факторы: нагревание или воздействие каких-либо излучений; сильные кислоты, сильные щелочи или концентрированные растворы солей; тяжелые металлы; органические растворители. Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает свою структуру. Этот процесс называется ренатурацией. Ренатурация показывает, что третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой.

10 Строение белков Роль белка в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счете набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.

11 Закрепление изученного материала 1. Каким образом создается бесконечное разнообразие белков? 2. Что представляют собой мономеры белков?

12 Гидрофобы (гидрофобные вещества) Вещества, плохо или вовсе нерастворимые в воде (от греч. phobos – страх). К ним относятся жиры, нуклеиновые кислоты, некоторые белки.

13 Гидрофилы (гидрофильные вещества) Вещества, хорошо растворимые в воде (от греч. hygros – влажный и philia – дружба, склонность). Вода легко растворяет ионные соединения, сахара, простые спирты, аминокислоты.

14 Макроэлементы Элементы, количество которых составляет до 0,001% от массы тела (кислород, углерод, азот, водород, фосфор, калий, сера, железо, магний, натрий, кальций)

15 Буферность Способность поддерживать относительно постоянную концентрацию ионов водорода в растворе. Определяется ионами (фосфатная буферная система, бикарбонатная буферная система)

16 Полисахариды Углеводы, являющиеся полимерами и состоящие из неопределенно большого (до нескольких сотен или тысяч) числа остатков молекул моносахаридов, соединенных ковалентными связями. К ним относятся крахмал, гликоген, целлюлоза, хитин и другие.

17 Липопротеиды Сложные соединения липидов с белками. Выполняют строительную функцию.


Статьи по теме